Mnoge biokemijske reakcije u živim stanicama mogu ići u oba smjera. Na primjer, stanice sisavaca i sintetiziraju i kataboliziraju glukozu. Stope pojave ovih reakcija moraju se regulirati kako bi se spriječilo trošenje energije kroz uzaludan ciklus. Ovaj ciklus provodi suprotne reakcije vrlo visokim brzinama bez neto protoka supstrata u bilo kojem smjeru. Prema drugom zakonu termodinamike, entropija raste u favoriziranim reakcijama, entropija je energija koja se gubi i koja se ne može koristiti za rad.
Enzimi su važni za svaku fizikalnu i kemijsku promjenu u stanicama. Stoga regulacija katalitičke aktivnosti pridonosi razumijevanju urođenih pogrešaka i očuvanju homeostaze.
Regulacija djelovanja enzima može se postići kroz:
- Kompartmentalizacija. Različiti enzimi koji imaju različite zadatke mogu se lokalizirati u određenim odjeljcima. To jamči metaboličku učinkovitost kao i pojednostavljenje regulacije. Na primjer, kloroplasti imaju fotosintetske enzime, lizosomi imaju hidrolitičke enzime, a mitohondriji imaju enzime za energetski metabolizam, oksidativnu fosforilaciju i TCA ciklus.
- Kovalentna modifikacija. Ovo je također poznato kao enzimska međukonverzija. Većina enzima regulirana je dodatkom fosfata (fosforilacija), uklanjanjem fosfata (defosforilacija), dodatkom AMP (adenililacija) ili drugim kovalentnim modifikacijama. Kovalentne modifikacije uzrokuju promjene u strukturi tercijarnog enzima koje mijenjaju njegovu katalitičku aktivnost.
- Djelomična proteoliza. To se odnosi na ireverzibilnu kovalentnu modifikaciju gdje se zimogeni ili neaktivni proenzimi aktiviraju hidrolizom jedne ili više peptidnih veza. Na primjer, aktivacija proteaza (enzima koji probavljaju proteine) samo u probavnom području izbjegava proteolizu staničnih sastojaka. Na isti se način faktori zgrušavanja krvi aktiviraju samo na mjestima posjekotine kako bi se spriječili unutarnji ugrušci.
- Kontrola koncentracije enzima. Koncentracija određenog enzima u stanici ovisi o brzini njegove razgradnje i sinteze. Brzina sinteze enzima regulirana je indukcijom, kao i potiskivanjem gena. Osim nekoliko iznimaka, s povećanjem koncentracije enzima povećavaju se brzine enzimskih reakcija.
- Koncentracija supstrata. Brzina enzimske reakcije normalno raste s povećanjem koncentracije supstrata do određenog maksimuma.
- Koncentracija krajnjeg proizvoda. Kada se akumuliraju krajnji produkti reakcije, brzina reakcije se smanjuje. U nekim slučajevima, krajnji proizvod se kombinira s enzimom, stoga dodatno smanjuje stopu.
- Temperatura. Na brzinu enzimskih reakcija uvelike utječe temperatura. Općenito, početna brzina enzimske reakcije raste s porastom temperature dok se ne postigne određeni optimum. Iznad optimalne temperature počinje uništavanje enzima, čime se smanjuje brzina enzimske reakcije.
- pH medija. Koncentracija vodikovih iona u mediju utječe na aktivnost enzima. Aktivnost enzima je maksimalna pri određenom pH i brzo se smanjuje s obje strane ove vrijednosti.
- Hidratacija. Utjecaj povećane hidratacije na aktivnost enzima tkiva biljaka najviše se pokazuje tijekom klijanja sjemena. Kako se tijekom klijanja odvija upijanje vode, povećava se aktivnost enzima.
- Aktivatori. Aktivatori se odnose na specifične spojeve koji ubrzavaju brzinu enzimske reakcije. Neki aktivatori povećavaju aktivnost gotovo svih enzimskih reakcija poput soli zemnoalkalijskih metala kao što su ioni klora, kobalt, nikal, mangan i magnezij.
