Veel biochemische reacties in levende cellen kunnen beide kanten op. Cellen van zoogdieren synthetiseren en kataboliseren bijvoorbeeld glucose. De frequentie van optreden van deze reacties moet worden gereguleerd om verspilling van energie door de zinloze cyclus te voorkomen. Deze cyclus voert tegen zeer hoge snelheden tegengestelde reacties uit zonder een netto substraatstroom in welke richting dan ook. Volgens de tweede wet van de thermodynamica neemt de entropie toe bij voorkeursreacties, entropie is een energie die verspild wordt en die niet kan worden gebruikt om werk te doen.
Enzymen zijn belangrijk voor elke fysieke en chemische verandering in cellen. Daarom draagt de regulatie van katalytische activiteit bij aan het begrijpen van aangeboren fouten en het behouden van homeostase.
Regulering van de werking van enzymen kan worden bereikt door:
- Compartimentering. Verschillende enzymen met verschillende taken kunnen in bepaalde compartimenten worden gelokaliseerd. Dit garandeert zowel metabolische efficiëntie als de vereenvoudiging van de regulering. Chloroplasten hebben bijvoorbeeld fotosynthetische enzymen, lysosomen hebben hydrolytische enzymen en mitochondriën hebben enzymen voor energiemetabolisme, oxidatieve fosforylering en TCA-cyclus.
- Covalente modificatie. Dit wordt ook wel enzymatische interconversie genoemd. De meeste enzymen worden gereguleerd door de toevoeging van een fosfaat (fosforylering), verwijdering van fosfaat (defosforylering), de toevoeging van AMP (adenylering) of andere covalente modificaties. Covalente modificatie veroorzaakt veranderingen in de tertiaire enzymstructuur die de katalytische activiteit ervan veranderen.
- Gedeeltelijke proteolyse. Dit verwijst naar een onomkeerbare covalente modificatie waarbij zymogenen of inactieve pro-enzymen worden geactiveerd door hydrolyse van een of meerdere peptidebindingen. De activering van proteasen (eiwitverterende enzymen) alleen in het spijsverteringsgebied vermijdt bijvoorbeeld proteolyse van cellulaire bestanddelen. Op dezelfde manier worden bloedstollingsfactoren alleen geactiveerd op de plaatsen van een snee om interne stolsels te voorkomen.
- Controle van de enzymconcentratie. De concentratie van een bepaald enzym in een cel hangt af van de snelheid van afbraak en synthese. De snelheid van synthese van enzymen wordt gereguleerd door inductie en onderdrukking van het gen. Op enkele uitzonderingen na nemen de enzymatische reactiesnelheden toe met een toename van de concentratie van enzymen.
- De concentratie van het substraat. De snelheid van een enzymatische reactie neemt normaal gesproken toe met een verhoging van de substraatconcentratie tot een bepaald maximum.
- De concentratie van het eindproduct. Wanneer de eindproducten van een reactie accumuleren, neemt de snelheid van de reactie af. In sommige gevallen combineert het eindproduct met het enzym, waardoor de snelheid verder wordt verlaagd.
- Temperatuur. De snelheid van enzymatische reacties wordt sterk beïnvloed door de temperatuur. In het algemeen neemt de initiële snelheid van enzymatische reactie toe met een verhoging van de temperatuur totdat een bepaald optimum is bereikt. Boven de optimale temperatuur begint de vernietiging van het enzym, waardoor de snelheid van de enzymatische reactie wordt verminderd.
- pH van het medium. De concentratie van waterstofionen in het medium beïnvloedt de activiteit van enzymen. Enzymactiviteit is maximaal bij een bepaalde pH en neemt snel af aan weerszijden van deze waarde.
- Hydratatie. Het effect van verhoogde hydratatie op de activiteit van enzymen van de weefsels van planten wordt meestal aangetoond tijdens het ontkiemen van zaden. Omdat wateropname plaatsvindt tijdens het ontkiemen, neemt de enzymactiviteit toe.
- Activatoren. Activators verwijzen naar specifieke verbindingen die de snelheid van de enzymatische reactie versnellen. Sommige activatoren verhogen de activiteit van bijna alle enzymatische reacties zoals zouten van aardalkalimetalen zoals chloorionen, kobalt, nikkel, mangaan en magnesium.
