Wiele reakcji biochemicznych w żywych komórkach może przebiegać w obie strony. Na przykład komórki ssaków zarówno syntetyzują, jak i katabolizują glukozę. Szybkość występowania tych reakcji musi być regulowana, aby zapobiec marnowaniu energii w daremnym cyklu. W tym cyklu zachodzą przeciwne reakcje z bardzo dużą szybkością bez przepływu netto substratu w dowolnym kierunku. Zgodnie z drugą zasadą termodynamiki entropia rośnie w reakcjach uprzywilejowanych, entropia to energia, która jest marnowana i której nie można wykorzystać do wykonania pracy.
Enzymy są ważne dla każdej fizycznej i chemicznej przemiany w komórkach. Dlatego regulacja aktywności katalitycznej przyczynia się do zrozumienia wrodzonych błędów i zachowania homeostazy.
Regulację działania enzymów można osiągnąć poprzez:
- Podział na przedziały. Różne enzymy o różnych zadaniach mogą być zlokalizowane w poszczególnych kompartmentach. Gwarantuje to sprawność metaboliczną, a także uproszczenie regulacji. Na przykład chloroplasty mają enzymy fotosyntetyczne, lizosomy mają enzymy hydrolityczne, a mitochondria mają enzymy odpowiedzialne za metabolizm energetyczny, fosforylację oksydacyjną i cykl TCA.
- Modyfikacja kowalencyjna. Jest to również znane jako interkonwersja enzymatyczna. Większość enzymów jest regulowana poprzez dodanie fosforanu (fosforylacja), usunięcie fosforanu (defosforylacja), dodanie AMP (adenylacja) lub inne modyfikacje kowalencyjne. Modyfikacja kowalencyjna powoduje zmiany w strukturze enzymu trzeciorzędowego, które zmieniają jego aktywność katalityczną.
- Częściowa proteoliza. Odnosi się to do nieodwracalnej modyfikacji kowalencyjnej, w której zymogeny lub nieaktywne proenzymy są aktywowane przez hydrolizę jednego lub wielu wiązań peptydowych. Na przykład aktywacja proteaz (enzymów trawiących białka) tylko w obszarze trawiennym pozwala uniknąć proteolizy składników komórkowych. W ten sam sposób czynniki krzepnięcia krwi są aktywowane tylko w miejscach nacięcia, aby zapobiec wewnętrznym zakrzepom.
- Kontrola stężenia enzymu. Stężenie danego enzymu w komórce zależy od szybkości jego degradacji i syntezy. Szybkość syntezy enzymów jest regulowana zarówno poprzez indukcję, jak i represję genu. Poza nielicznymi wyjątkami szybkość reakcji enzymatycznych wzrasta wraz ze wzrostem stężenia enzymów.
- Stężenie substratu. Szybkość reakcji enzymatycznej normalnie wzrasta wraz ze wzrostem stężenia substratu do określonego maksimum.
- Stężenie produktu końcowego. Gdy gromadzą się produkty końcowe reakcji, szybkość reakcji maleje. W niektórych przypadkach produkt końcowy łączy się z enzymem, co jeszcze bardziej zmniejsza szybkość.
- Temperatura. Na szybkość reakcji enzymatycznych duży wpływ ma temperatura. Ogólnie rzecz biorąc, początkowa szybkość reakcji enzymatycznej wzrasta wraz ze wzrostem temperatury, aż do osiągnięcia określonego optimum. Powyżej optymalnej temperatury rozpoczyna się destrukcja enzymu, zmniejszając w ten sposób szybkość reakcji enzymatycznej.
- pH podłoża. Stężenie jonów wodorowych w pożywce wpływa na aktywność enzymów. Aktywność enzymu jest maksymalna przy określonym pH i gwałtownie spada po obu stronach tej wartości.
- Uwodnienie. Wpływ zwiększonego uwodnienia na aktywność enzymów tkanek roślin ujawnia się najczęściej podczas kiełkowania nasion. Ponieważ wchłanianie wody ma miejsce podczas kiełkowania, aktywność enzymu wzrasta.
- Aktywatory. Aktywatory odnoszą się do określonych związków, które przyspieszają szybkość reakcji enzymatycznej. Niektóre aktywatory zwiększają aktywność prawie wszystkich reakcji enzymatycznych, takie jak sole metali ziem alkalicznych, takie jak jony chloru, kobaltu, niklu, manganu i magnezu.
