Muitas reações bioquímicas em células vivas podem ocorrer nos dois sentidos. Por exemplo, células de mamíferos sintetizam e catabolizam glicose. As taxas de ocorrência dessas reações devem ser reguladas para evitar o desperdício de energia através do ciclo fútil. Este ciclo realiza reações opostas a taxas muito altas sem um fluxo líquido de substrato em qualquer direção. De acordo com a segunda lei da termodinâmica, a entropia aumenta nas reações favorecidas, a entropia é uma energia que é desperdiçada e que não pode ser usada para realizar trabalho.
As enzimas são importantes para todas as mudanças físicas e químicas nas células. Portanto, a regulação da atividade catalítica contribui para a compreensão dos erros inatos e para a preservação da homeostase.
A regulação das ações das enzimas pode ser realizada através de:
- Compartimentalização. Diferentes enzimas com diferentes tarefas podem ser localizadas em compartimentos particulares. Isso garante a eficiência metabólica, bem como a simplificação da regulação. Por exemplo, os cloroplastos têm enzimas fotossintéticas, os lisossomos têm enzimas hidrolíticas e as mitocôndrias têm enzimas para o metabolismo energético, fosforilação oxidativa e ciclo do TCA.
- Modificação covalente. Isso também é conhecido como interconversão enzimática. A maioria das enzimas é regulada pela adição de um fosfato (fosforilação), remoção de fosfato (desfosforilação), adição de AMP (adenililação) ou outras modificações covalentes. A modificação covalente causa mudanças na estrutura da enzima terciária que altera sua atividade catalítica.
- Proteólise parcial. Isso se refere a uma modificação covalente irreversível onde zimogênios ou proenzimas inativas são ativados através da hidrólise de uma ou várias ligações peptídicas. Por exemplo, a ativação de proteases (enzimas que digerem proteínas) apenas na área digestiva evita a proteólise dos constituintes celulares. Da mesma forma, os fatores de coagulação do sangue são ativados apenas nos locais de um corte para evitar coágulos internos.
- Controlo da concentração de enzimas. A concentração de uma determinada enzima em uma célula depende da velocidade de sua degradação e síntese. A taxa de síntese de enzimas é regulada através da indução, bem como da repressão do gene. Salvo algumas exceções, as taxas de reação enzimática aumentam com o aumento da concentração de enzimas.
- A concentração do substrato. A velocidade de uma reação enzimática normalmente aumenta com o aumento da concentração do substrato até um determinado máximo.
- A concentração do produto final. Quando os produtos finais de uma reação se acumulam, a velocidade da reação diminui. Em alguns casos, o produto final se combina com a enzima, reduzindo ainda mais a taxa.
- Temperatura. A velocidade das reações enzimáticas é muito influenciada pela temperatura. Geralmente, a velocidade inicial da reação enzimática aumenta com o aumento da temperatura até que um ótimo específico seja alcançado. Acima da temperatura ótima, a destruição da enzima começa reduzindo assim a velocidade da reação enzimática.
- pH do meio. A concentração de íons de hidrogênio no meio afeta a atividade das enzimas. A atividade enzimática é máxima em um determinado pH e diminui rapidamente em ambos os lados desse valor.
- Hidratação. O efeito do aumento da hidratação na atividade das enzimas dos tecidos das plantas é demonstrado principalmente durante a germinação das sementes. À medida que a embebição de água ocorre durante a germinação, a atividade enzimática aumenta.
- Ativadores. Ativadores referem-se a compostos específicos que aceleram a velocidade da reação enzimática. Alguns ativadores aumentam a atividade de quase todas as reações enzimáticas, como sais de metais alcalino-terrosos, como íons de cloro, cobalto, níquel, manganês e magnésio.
