Många biokemiska reaktioner i levande celler kan gå åt båda hållen. Till exempel syntetiserar och kataboliserar celler från däggdjur glukos. Hastigheten för förekomsten av dessa reaktioner måste regleras för att förhindra slöseri med energi genom den meningslösa cykeln. Denna cykel utför motsatta reaktioner vid mycket höga hastigheter utan ett nettosubstratflöde i någon riktning. Enligt termodynamikens andra lag ökar entropin i gynnade reaktioner, entropi är en energi som går till spillo och som inte kan användas för att utföra arbete.
Enzymer är viktiga för varje fysisk och kemisk förändring i celler. Därför bidrar regleringen av katalytisk aktivitet till att förstå medfödda fel och bevara homeostas.
Reglering av enzymers verkan kan åstadkommas genom:
- Uppdelning i fack. Olika enzymer med olika uppgifter kan lokaliseras i särskilda fack. Detta garanterar metabolisk effektivitet samt förenkling av regleringen. Till exempel har kloroplaster fotosyntetiska enzymer, lysosomer har hydrolytiska enzymer och mitokondrier har enzymer för energimetabolism, oxidativ fosforylering och TCA-cykel.
- Kovalent modifiering. Detta är också känt som enzymatisk interkonversion. Majoriteten av enzymer regleras genom tillsats av ett fosfat (fosforylering), avlägsnande av fosfat (defosforylering), tillsats av AMP (adenylylering) eller andra kovalenta modifieringar. Kovalent modifiering orsakar förändringar i den tertiära enzymstrukturen som ändrar dess katalytiska aktivitet.
- Partiell proteolys. Detta hänvisar till en irreversibel kovalent modifiering där zymogener eller inaktiva proenzymer aktiveras genom hydrolys av en eller flera peptidbindningar. Till exempel undviker aktiveringen av proteaser (proteinnedbrytande enzymer) endast i matsmältningsområdet proteolys av cellulära beståndsdelar. På samma sätt aktiveras blodkoaguleringsfaktorer endast vid skärningsställena för att förhindra inre blodproppar.
- Kontroll av enzymkoncentration. Koncentrationen av ett visst enzym i en cell beror på hastigheten för dess nedbrytning och syntes. Hastigheten för syntes av enzymer regleras genom induktion såväl som undertryckande av genen. Bortsett från några få undantag ökar enzymatiska reaktionshastigheter med en ökning av koncentrationen av enzymer.
- Koncentrationen av substratet. Hastigheten för en enzymatisk reaktion ökar normalt med en ökning av substratkoncentrationen upp till ett visst maximum.
- Koncentrationen av slutprodukten. När slutprodukterna av en reaktion ackumuleras, minskar reaktionshastigheten. I vissa fall kombineras slutprodukten med enzymet, vilket minskar hastigheten ytterligare.
- Temperatur. Hastigheten för enzymatiska reaktioner påverkas mycket av temperaturen. I allmänhet ökar den initiala hastigheten för enzymatisk reaktion med en ökning av temperaturen tills ett speciellt optimum uppnås. Över den optimala temperaturen börjar förstörelsen av enzymet vilket minskar hastigheten på den enzymatiska reaktionen.
- mediets pH. Koncentrationen av vätejoner i mediet påverkar enzymernas aktivitet. Enzymaktiviteten är maximal vid ett visst pH och minskar snabbt på båda sidor om detta värde.
- Hydrering. Effekten av ökad hydrering på aktiviteten hos enzymer i växternas vävnader påvisas mestadels under frönsgroning. Eftersom vattenuppsugning sker under groning, ökar enzymaktiviteten.
- Aktivatorer. Aktivatorer hänvisar till specifika föreningar som accelererar hastigheten för den enzymatiska reaktionen. Vissa aktivatorer ökar aktiviteten av nästan alla enzymatiska reaktioner som salter av alkaliska jordartsmetaller som klorjoner, kobolt, nickel, mangan och magnesium.
