Primer lesson: アミノ酸

このレッスンでは、

1. アミノ酸とは？

2.必須アミノ酸と非必須アミノ酸は何ですか?

3. アミノ酸の構造と側鎖の構造に基づくさまざまなタイプのアミノ酸

4. アミノ酸のいくつかの重要な特性

5. ペプチドの基本的な概要

アミノ酸は、アミノ基、カルボキシル基、および側鎖 (R) を含む有機分子です。それらはタンパク質の構成要素です。約500のアミノ酸が知られていますが、20の標準アミノ酸があり、そこからほとんどすべてのタンパク質が作られています.

20 種類の標準アミノ酸のうち 9 種類は、ヒトにとって「必須」アミノ酸です。それらは人体によって他の化合物から構築することができないため、食品として摂取する必要があります.

基本的な20個のアミノ酸のアミノ基とカルボキシル基は、どちらも中央の炭素原子に共有結合しています。その炭素原子は、水素原子とR基にも結合しています。アミノ酸ごとに異なるのは、側鎖と呼ばれるこのR基です。側鎖の性質は、さまざまなアミノ酸の物理的および化学的特性の変動性を説明しています。

アミノ酸は、その構造とその側鎖、つまり R 鎖の構造に基づいて分類できます。現在、2 つの基本的なサブカテゴリは次のとおりです。

非極性アミノ酸 – これらは疎水性としても知られています。Ｒ基は、アルキル鎖を有するアルキル基または芳香族基のいずれであってもよい。このグループに入る酸は次のとおりです。最初の 7 つはアルキルで、最後の 2 つは芳香族です。

極性アミノ酸 - アミノ酸の側鎖にアミン、アルコール、または酸などの異なる極性基が含まれている場合、それらは本質的に極性です.これらは親水性酸としても知られています。これらはさらに次の 3 つのカテゴリに分類されます。

酸性 - 側鎖に余分なカルボン酸成分が含まれている場合、これらは酸性極性アミノ酸です。彼らは水素原子を寄付する傾向があります。これらは、アスパラギン酸とグルタミン酸です。
塩基性 - これらには、水素原子を引き付ける傾向がある余分な窒素基があります。 3 つの基本的な極性アミノ酸は、ヒスチジン、リジン、およびアルギニンです。
中性 - これらは酸性でも塩基性でもありません。それらは同数のアミノ基とカルボキシル基を持っています。また、電気陰性原子に結合した少なくとも 1 つの水素成分を持っています。これらの中性酸には、セリン、スレオニン、アスパラギン、システイン、チロシンなどがあります。

アミノ酸は、人体への必要性と人体での利用可能性に基づいて分類することもできます.

必須アミノ酸 - これらは、体内で合成できない酸です。これらのアミノ酸を得るには、食料源に頼らなければなりません。それらは - ロイシン、イソロイシン、リジン、スレオニン、メチオニン、フェニルアラニン、バリン、トリプトファン、ヒスチジンです。
非必須 – これらの酸は体内で合成されるため、外部の供給源に頼る必要はありません。それらは私たちの体内で生成されるか、タンパク質の分解から得られます.

各アミノ酸には、酸性基と塩基性基の両方があります。これが塩のように振る舞う理由です。
乾燥状態のアミノ酸はすべて結晶形です。それらは双極性イオンとして存在します。 COOH基は陰イオンとして存在し、NH2基は陽イオンとして存在します。この双極性イオンは「両性イオン」という特別な名前を持っています。
水溶液では、α-アミノ酸は、陽イオン型、陰イオン型、および双極性イオンの間の平衡状態で存在します。
等電点は、双性イオンの濃度が最も高く、陽イオンと陰イオンの濃度が等しい pH 点です。この点はすべてのα-アミノ酸について明確です。
それらは一般に水溶性であり、融点も高い。

アミノ酸は、あるアミノ酸のカルボキシル基の炭素原子が別のアミノ酸のアミノ窒素原子に結合する縮合反応を受けることができます。結果はペプチド結合と呼ばれます。

ポリペプチドとタンパク質はアミノ酸の長い列です。一般に、ポリペプチドは 10 個以上のアミノ酸の配列であり、タンパク質は分子量が約 10,000 g/mol を超えるポリペプチドです。

タンパク質は、生体内で非常に一般的です。髪、皮膚、爪、筋肉、赤血球のヘモグロビンは、さまざまなタンパク質でできている体の重要な部分です。さまざまなタンパク質が示すさまざまな化学的、生理学的、および構造的特性は、それらのアミノ酸配列の関数です。

アミノ酸