Back to the topics list

enzymy

Cele kształcenia

W tej lekcji nauczymy się

1. Co to są enzymy?
2. Główne cechy enzymów
3. Jak działają enzymy?
4. Hipoteza zamka i klucza
5. Hipoteza dopasowania indukowanego
6. Kluczowe czynniki wpływające na aktywność enzymów
7. Sześć różnych rodzajów enzymów

CZYM SĄ ENZYMY?

Enzymy to biologiczne katalizatory, które przyspieszają reakcje chemiczne, nie ulegając zmianie w procesie. Żywy system kontroluje swoją aktywność poprzez enzymy.

Oto kilka przykładów enzymów

• Laktaza – rozkłada laktozę na glukozę i galaktozę
• Katalaza – Rozkłada nadtlenek wodoru na wodę i tlen
• Syntaza glikogenu – Katalizuje tworzenie wiązań glikozydowych między cząsteczkami glukozy
• ATPaza – Rozkłada ATP na ADP, wytwarzając energię

JAKIE SĄ GŁÓWNE WŁAŚCIWOŚCI ENZYMÓW?

1. Podstawową funkcją enzymu jest zwiększenie szybkości reakcji.
2. Enzymy są specyficzne, tzn. mają określony kształt, dlatego tylko określony substrat będzie pasował do swojego miejsca aktywnego
3. Enzymy są regulowane ze stanu niskiej aktywności do wysokiej aktywności i odwrotnie

JAK DZIAŁAJĄ ENZYMY?

Większość reakcji w komórce wymaga do zajścia bardzo wysokich temperatur, które zniszczyłyby komórkę. Enzymy działają poprzez obniżenie energii aktywacji reakcji. Energia aktywacji reakcji jest obniżana poprzez wywieranie nacisku na wiązania w cząsteczce lub utrzymywanie cząsteczek blisko siebie. Zwiększa to prawdopodobieństwo wystąpienia reakcji, a tym samym obniża energię potrzebną do jej rozpoczęcia.

Cząsteczka, z którą wiąże się enzym, nazywana jest substratem. Substrat wiąże się z niewielką częścią enzymu, zwaną miejscem aktywnym. Cząsteczka powstająca pod koniec reakcji nazywana jest „produktem”. Po zakończeniu reakcji enzym uwalnia produkt i jest gotowy do wiązania się z innym substratem.

Istnieją dwie teorie wyjaśniające działanie enzymu

TEORIA ZAMKA I KLUCZA

Po raz pierwszy postulował to w 1894 roku Emil Fischer. Hipoteza zamka i klucza jest modelem tego, jak enzymy katalizują reakcje substratów. Stwierdza, że kształt miejsc aktywnych enzymów jest dokładnie komplementarny do kształtu substratu. Kiedy cząsteczka substratu zderza się z enzymem, którego kształt miejsca aktywnego jest komplementarny, substrat dopasuje się do miejsca aktywnego i powstanie kompleks enzym-substrat. Enzym będzie katalizował reakcję, a produkty wraz z enzymem utworzą kompleks enzym-produkt. Zgodnie z tym modelem enzym może katalizować reakcję odwrotną.

HIPOTEZA DOPASOWANIA INDUKCYJNEGO

Jest to nowszy i powszechnie akceptowany model opisujący sposób działania enzymów. Stwierdza, że kształt miejsc aktywnych nie jest dokładnie komplementarny, ale zmienia kształt w obecności określonego substratu, aby stać się komplementarnym.

Kiedy cząsteczka substratu zderza się z enzymem, jeśli jego skład jest szczególnie prawidłowy, kształt miejsca aktywnego enzymu zmieni się tak, że substrat pasuje do niego i może powstać kompleks enzym-substrat. Reakcja jest następnie katalizowana i tworzy się kompleks enzym-produkt.

CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA AKTYWNOŚĆ ENZYMU

Środowisko enzymu i substratu może wpływać na szybkość reakcji. W niektórych przypadkach środowisko może spowodować, że enzym przestanie działać lub nawet się rozpadnie. Kiedy enzym przestaje działać, nazywamy go „denaturowanym”.

Oto kilka czynników, które mogą wpływać na aktywność enzymów:

• Temperatura – Temperatura może wpływać na szybkość reakcji. Im wyższa temperatura, tym szybciej zajdzie reakcja. Jednak zwiększanie lub obniżanie temperatury poza dopuszczalny zakres może wpływać na wiązania chemiczne w miejscu aktywnym, czyniąc je mniej odpowiednimi do wiązania substratów. Bardzo wysokie temperatury mogą spowodować denaturację enzymu, utratę jego kształtu i aktywności.
• pH – pH może również wpływać na działanie enzymów. Reszty aminokwasowe miejsca aktywnego często mają właściwości kwasowe lub zasadowe, które są ważne dla katalizy. Zmiany pH mogą wpływać na te pozostałości i utrudniać wiązanie substratów. Enzymy działają najlepiej w określonym zakresie pH i podobnie jak w przypadku temperatury, skrajne wartości pH (kwaśne lub zasadowe) mogą powodować denaturację enzymów.
• Stężenie enzymów i substratu - Szybkość reakcji wzrasta wraz ze wzrostem stężenia substratu do punktu, powyżej którego dalszy wzrost stężenia substratu nie powoduje znaczącej zmiany w szybkości reakcji. Dzieje się tak, ponieważ po pewnym stężeniu substratu wszystkie miejsca aktywne enzymu są pełne i dalsza reakcja nie może zajść.
• Inhibitory - Inhibitory to molekuły stworzone specjalnie w celu zatrzymania aktywności enzymów. Mogą po prostu spowolnić reakcję lub całkowicie ją zatrzymać. Niektóre inhibitory wiążą się z enzymem, powodując jego zmianę kształtu i nieprawidłowe działanie. Przeciwieństwem inhibitora jest aktywator, który może przyspieszyć reakcję.

RODZAJE ENZYMÓW

Ciało ludzkie składa się z sześciu głównych grup lub klas enzymów:

1. Oksydoreduktazy – Enzymy te zwiększają szybkość reakcji utleniania i redukcji. W tych reakcjach, zwanych także reakcjami redoks, jeden z reagentów oddaje parę elektronów, którą zyskuje inny reagent. Mówi się, że donor pary elektronów jest utleniony i działa jako środek redukujący, podczas gdy odbiorca pary elektronów jest redukowany, nazywany jest środkiem utleniającym. Przykłady obejmują oksydazę cytochromową i dehydrogenazę mleczanową.
2. Transferazy – Enzymy te przyspieszają wraz z przenoszeniem grup atomów, takich jak grupa metylowa (CH ₃ ), acetylowa (CH ₃ CO) lub aminowa (NH ₂ ), z jednej cząsteczki do drugiej. Przykładami transferaz są kinaza octanowa i deaminaza alaninowa.
3. Hydrolazy – Enzymy te przyspieszają reakcje hydrolizy. Reakcje hydrolizy wykorzystują wodę (H ₂ O) do rozbicia wiązania w cząsteczce w celu utworzenia dwóch produktów potomnych, zwykle poprzez przyłączenie -OH (grupy hydroksylowej) z wody do jednego z produktów i pojedynczego -H (atomu wodoru) do inny. W międzyczasie z atomów zastąpionych składnikami -H i -OH powstaje nowa cząsteczka. Enzymy trawienne lipaza i sacharaza są hydrolazami.
4. Liazy – Enzymy te zwiększają szybkość dodawania jednej grupy cząsteczkowej do wiązania podwójnego lub usuwania dwóch grup z pobliskich atomów w celu utworzenia wiązania podwójnego. Działają one jak hydrolazy, z tą różnicą, że usunięty składnik nie jest wypierany przez wodę lub części wody. Ta klasa enzymów obejmuje dekarboksylazę szczawianową i liazę izocytrynianową.
5. Izomerazy – Enzymy te przyspieszają reakcje izomeryzacji. Są to reakcje, w których wszystkie pierwotne atomy reagenta są zachowane, ale są przegrupowane, tworząc izomer reagenta. Izomery to cząsteczki o tym samym wzorze chemicznym, ale różnych układach. Przykłady obejmują izomerazę glukozo-fosforanową i racemazę alaninową.
6. Ligazy – zwane także syntetazami, enzymy te zwiększają szybkość łączenia dwóch cząsteczek. Zwykle osiągają to, wykorzystując energię pochodzącą z rozkładu trójfosforanu adenozyny (ATP). Przykłady ligaz obejmują syntetazę acetylo-CoA i ligazę DNA.