Back to the topics list

enzymer

Lärandemål

I den här lektionen kommer vi att lära oss

1. Vad är enzymer?
2. Huvudegenskaper hos enzymer
3. Hur fungerar enzymer?
4. Lås- och nyckelhypotes
5. Hypotes om inducerad passform
6. Nyckelfaktorer som påverkar enzymaktivitet
7. Sex olika typer av enzymer

VAD ÄR ENZYMER?

Enzymer är biologiska katalysatorer som påskyndar de kemiska reaktionerna utan att själva förändras i processen. Ett levande system styr sin aktivitet genom enzymer.

Några exempel på enzymer är

• Laktas - Det bryter ner laktos till glukos och galaktos
• Katalas – bryter ner väteperoxid till vatten och syre
• Glykogensyntas - Det katalyserar bildningen av glykosidbindningar mellan glukosmolekyler
• ATPase – Det bryter ner ATP till ADP och producerar energi

VILKA ÄR ENZYMERS HUVUDSAKLIGA EGENSKAPER?

1. Ett enzyms grundläggande funktion är att öka reaktionshastigheten.
2. Enzymer är specifika, dvs de har en specifik form, därför passar bara ett visst substrat på dess aktiva plats
3. Enzymer regleras från ett tillstånd av låg aktivitet till hög aktivitet och vice versa

HUR FUNGERAR ENZYMER?

De flesta reaktioner i en cell kräver mycket höga temperaturer för att komma igång, vilket skulle förstöra cellen. Enzymer verkar genom att sänka aktiveringsenergin för en reaktion. Aktiveringsenergin för en reaktion sänks genom att belasta bindningarna i en molekyl, eller genom att hålla molekyler nära varandra. Detta ökar sannolikheten för en reaktion och sänker därför energin som krävs för att påbörja den.

Molekylen som enzymet binder till kallas substratet. Substratet binder till en liten del av enzymet som kallas det aktiva stället. Molekylen som produceras i slutet av reaktionen kallas "produkt". När reaktionen är fullbordad frisätter enzymet produkten och är redo att binda till ett annat substrat.

Det finns två teorier för att förklara enzymverkan

LÅS OCH NYCKELTEORI

Det postulerades första gången 1894 av Emil Fischer. Lås- och nyckelhypotesen är en modell av hur enzymer katalyserar substratreaktioner. Den anger att formen på enzymernas aktiva platser är exakt komplementär till formen på substratet. När en substratmolekyl kolliderar med ett enzym vars aktiva platsform är komplementär, kommer substratet att passa in i det aktiva stället och ett enzym-substratkomplex bildas. Enzymet kommer att katalysera reaktionen och produkterna bildar tillsammans med enzymet ett enzym-produktkomplex. Enligt denna modell är det möjligt för ett enzym att katalysera en omvänd reaktion.

HYPOTES FÖR INDUCERAD FITT

Detta är en nyare och allmänt accepterad modell för att beskriva hur enzymer fungerar. Den anger att formen på aktiva ställen inte är exakt komplementär utan ändrar form i närvaro av ett specifikt substrat för att bli komplementär.

När en substratmolekyl kolliderar med ett enzym, om dess sammansättning är specifikt korrekt, kommer formen på enzymets aktiva plats att förändras så att substratet passar in i dess och ett enzym-substratkomplex kan bildas. Reaktionen katalyseras sedan och ett enzym-produktkomplex bildas.

FAKTORER SOM PÅVERKAR ENZYMAKTIVITETEN

Enzymets och substratets miljö kan påverka reaktionshastigheten. I vissa fall kan miljön få enzymet att sluta fungera eller till och med rivas upp. När ett enzym slutar fungera kallar vi det "denaturerat".

Här är några faktorer som kan påverka enzymaktiviteten:

• Temperatur – Temperaturen kan påverka reaktionshastigheten. Ju högre temperatur, desto snabbare kommer reaktionen att ske. En ökning eller sänkning av temperaturen utanför ett tolererbart område kan dock påverka kemiska bindningar i det aktiva stället, vilket gör dem mindre väl lämpade att binda substrat. Mycket höga temperaturer kan få ett enzym att denaturera och förlora sin form och aktivitet.
• pH – pH kan också påverka enzymfunktionen. Aminosyrarester på det aktiva stället har ofta sura eller basiska egenskaper som är viktiga för katalys. Förändringar i pH kan påverka dessa rester och göra det svårt för substrat att binda. Enzymer fungerar bäst inom ett visst pH-intervall, och precis som med temperatur kan extrema pH-värden (sura eller basiska) få enzymer att denaturera.
• Koncentrationen av enzymer och substrat – Reaktionshastigheten ökar med ökande substratkoncentration upp till en punkt, bortom vilken ytterligare ökning av substratkoncentrationen inte ger någon signifikant förändring i reaktionshastigheten. Detta beror på att efter en viss koncentration av substratet är alla aktiva ställen på enzymet fulla och ingen ytterligare reaktion kan inträffa.
• Inhibitorer - Inhibitorer är molekyler som är speciellt gjorda för att stoppa enzymernas aktivitet. De kan bara sakta ner reaktionen eller stoppa den helt. Vissa inhibitorer binder till enzymet vilket gör att det ändrar form och inte fungerar korrekt. Motsatsen till en inhibitor är en aktivator som kan hjälpa till att påskynda reaktionen.

TYPER AV ENZYMER

Människokroppen består av sex huvudgrupper eller klasser av enzymer:

1. Oxidoreduktaser – Dessa enzymer ökar hastigheten för oxidations- och reduktionsreaktioner. I dessa reaktioner, även kallade redoxreaktioner, ger en av reaktanterna upp ett par elektroner som en annan reaktant får. Elektronpardonatorn sägs vara oxiderad och fungerar som ett reduktionsmedel, medan elektronparsmottagaren reduceras kallas för oxidationsmedlet. Exempel inkluderar cytokromoxidas och laktatdehydrogenas.
2. Transferaser – Dessa enzymer påskyndar överföringen av grupper av atomer, såsom metyl (CH ₃ ), acetyl (CH ₃ CO) eller amino (NH ₂ ) grupper, från en molekyl till en annan molekyl. Acetatkinas och alanindeaminas är exempel på transferaser.
3. Hydrolaser – Dessa enzymer påskyndar hydrolysreaktioner. Hydrolysreaktioner använder vatten (H ₂ O) för att dela en bindning i en molekyl för att skapa två dotterprodukter, vanligtvis genom att fästa -OH (hydroxylgruppen) från vattnet till en av produkterna och en enda -H (väteatom) till den andra. Under tiden bildas en ny molekyl av atomerna som förskjuts av -H- och -OH-komponenterna. Matsmältningsenzymerna lipas och sukras är hydrolaser.
4. Lyaser – Dessa enzymer ökar hastigheten för tillägget av en molekylgrupp till en dubbelbindning eller avlägsnande av två grupper från närliggande atomer för att skapa en dubbelbindning. Dessa fungerar som hydrolaser, förutom att den avlägsnade komponenten inte undanträngs av vatten eller delar av vatten. Denna klass av enzymer inkluderar oxalatdekarboxylas och isocitratlyas.
5. Isomeraser – Dessa enzymer påskyndar isomeriseringsreaktioner. Dessa är reaktioner där alla de ursprungliga atomerna i reaktanten behålls, men omarrangeras för att bilda en isomer av reaktanten. Isomerer är molekyler med samma kemiska formel, men olika arrangemang. Exempel inkluderar glukos-fosfatisomeras och alanin-racemas.
6. Ligaser – Även kallade syntetaser, dessa enzymer ökar hastigheten för sammanfogningen av två molekyler. De uppnår vanligtvis detta genom att använda energi som härrör från nedbrytningen av adenosintrifosfat (ATP). Exempel på ligaser inkluderar acetyl-CoA-syntetas och DNA-ligas.