Le proteine sono una delle molecole organiche più abbondanti nei sistemi viventi e hanno la gamma di funzioni più diversificata di tutte le macromolecole. In questa lezione impareremo
COSA SONO LE PROTEINE?
Possono essere definiti come i polimeri misti ad alto peso molecolare di α-amminoacidi uniti insieme con legame peptidico (-CO-NH-). Le proteine sono i costituenti principali di tutta la materia vivente. Contengono carbonio, idrogeno, azoto e zolfo e alcuni contengono anche fosforo.
Le piante possono sintetizzare tutti gli amminoacidi; gli animali non possono, anche se tutti sono essenziali per la vita.
QUAL È LA STRUTTURA DELLE PROTEINE?
La funzione delle proteine dipende dalla loro struttura. Sono biopolimeri costituiti da una o più stringhe di residui di amminoacidi uniti testa-coda tramite legami peptidici. Ogni stringa si piega in una struttura tridimensionale. Ci sono quattro livelli di struttura proteica:
La struttura primaria è tenuta insieme da legami covalenti, che si formano durante il processo di traduzione. Il processo mediante il quale si formano le strutture superiori è chiamato ripiegamento proteico ed è una conseguenza della struttura primaria. Sebbene ogni polipeptide unico possa avere più di una conformazione ripiegata stabile, ogni conformazione ha la propria attività biologica e solo una conformazione è considerata la conformazione attiva o nativa.
Se una regione di una proteina ha una struttura secondaria, è un'elica alfa o un foglietto beta. La corda è ulteriormente ripiegata in strutture tridimensionali più grandi che sono tenute insieme da legami idrogeno, interazioni idrofobiche e/o legami disolfuro.
Le proteine sono generalmente molecole di grandi dimensioni, a volte con masse molecolari fino a 3.000.000. Tali lunghe catene di amminoacidi sono quasi universalmente indicate come proteine, ma stringhe più corte di amminoacidi sono indicate come polipeptidi, peptidi o molto raramente oligopeptidi.
Le proteine possono esistere solo nel loro stato attivo o nativo, in un piccolo intervallo di valori di pH e in condizioni di soluzione con una quantità minima di elettroliti, poiché molte proteine non rimarranno in soluzione nell'acqua distillata. Si dice che una proteina che perde il suo stato nativo è denaturata. Le proteine denaturate generalmente non hanno una struttura secondaria diversa da una bobina casuale. Una proteina nel suo stato nativo è spesso descritta come piegata.
QUALI SONO I DIVERSI TIPI DI PROTEINE?
1. Proteine contrattili
L'actina e la miosina del sistema scheletrico sono due esempi di proteine contrattili. Questi sono responsabili della contrazione e del movimento muscolare. L'actina controlla la contrazione muscolare così come il movimento cellulare ei processi di divisione. La miosina fornisce energia ai compiti svolti dall'actina.
2. Proteine di trasporto
Legano e trasportano molecole o ioni specifici da un organo all'altro. Ad esempio, l'emoglobina è responsabile del trasporto dell'ossigeno attraverso il sangue attraverso i globuli rossi; i citocromi operano nella catena di trasporto degli elettroni come proteina portatrice di elettroni; le lipoproteine nel plasma sanguigno trasportano i lipidi dal fegato ad altri organi. Esistono altri tipi di proteine di trasporto nelle membrane plasmatiche e nelle membrane intracellulari di tutti gli organismi che legano e trasportano glucosio e amminoacidi attraverso la membrana.
3. Proteine strutturali
Queste proteine fungono da filamenti di supporto, cavi o fogli per dare forza o protezione alle strutture biologiche. Il collagene è una proteina fibrosa che costituisce il componente principale dei tendini e della cartilagine. La pelle è collagene quasi puro. L'elastina presente nei legamenti è anche una proteina strutturale. La cheratina è presente nei capelli, nelle unghie e nelle piume; fibroina in fibre di seta e ragnatele; resilina nei cardini delle ali di alcuni insetti - tutti sono collagene con elevata elasticità.
4. Proteine di riserva
Questi fungono da riserve biologiche di ioni metallici e amminoacidi utilizzati dagli organismi. Le proteine nutritive e di riserva si trovano nei semi delle piante, negli albumi e nel latte. Ad esempio, la caseina e l'ovoalbumina sono le proteine di riserva che immagazzinano gli amminoacidi negli animali: la caseina è la principale proteina del latte e l'ovoalbumina è la principale proteina dell'albume d'uovo; la prolamina gliadina (un componente del glutine) è la proteina di riserva nel grano e la ferritina è una proteina di riserva che immagazzina il ferro (componente dell'emoglobina).
5. Proteine di difesa
Si tratta di proteine specializzate che difendono il corpo dagli antigeni o dagli invasori estranei e quindi proteggono il corpo dalle lesioni. Le immunoglobuline o anticorpi sono proteine specializzate prodotte dai linfociti o dai vertebrati; identificano e difendono da batteri, virus e altri intrusi estranei nel sangue. Il fibrinogeno e la trombina sono proteine della coagulazione del sangue che prevengono la perdita di sangue quando il sistema vascolare è danneggiato.
6. Proteine regolatrici
Questi aiutano a regolare l'attività cellulare o fisiologica. Gli ormoni sono un esempio di proteine regolatrici. Ad esempio, insulina, ossitocina e somatotropina. L'insulina regola il metabolismo del glucosio, l'ossitocina stimola le contrazioni durante il parto e la somatotropina è un ormone della crescita che stimola la produzione di proteine nelle cellule muscolari.
