Eiwitten zijn een van de meest voorkomende organische moleculen in levende systemen en hebben de meest uiteenlopende functies van alle macromoleculen. In deze les leren we over
WAT ZIJN EIWITTEN?
Ze kunnen worden gedefinieerd als de gemengde polymeren met hoog molecuulgewicht van a-aminozuren die met elkaar zijn verbonden door middel van peptidebinding (-CO-NH-). Eiwitten zijn de hoofdbestanddelen van alle levende materie. Ze bevatten koolstof, waterstof, stikstof en zwavel en sommige bevatten ook fosfor.
Planten kunnen alle aminozuren synthetiseren; dieren kunnen dat niet, ook al zijn ze allemaal essentieel voor het leven.
WAT IS DE STRUCTUUR VAN EIWITTEN?
De functie van eiwitten hangt af van hun structuur. Het zijn bio-polymeren die bestaan uit een of meer reeksen aminozuurresiduen die kop aan staart zijn verbonden via peptidebindingen. Elke snaar vouwt zich op tot een driedimensionale structuur. Er zijn vier niveaus van eiwitstructuur:
De primaire structuur wordt bij elkaar gehouden door covalente bindingen, die tijdens het translatieproces worden gemaakt. Het proces waarbij de hogere structuren worden gevormd, wordt eiwitvouwing genoemd en is een gevolg van de primaire structuur. Hoewel elk uniek polypeptide meer dan één stabiele gevouwen conformatie kan hebben, heeft elke conformatie zijn eigen biologische activiteit en wordt slechts één conformatie beschouwd als de actieve of natieve conformatie.
Als een regio van een eiwit een secundaire structuur heeft, is het een alfa-helix of een bèta-sheet. Het touwtje wordt verder gevouwen tot grotere driedimensionale structuren die bij elkaar worden gehouden door waterstofbruggen, hydrofobe interacties en/of disulfidebindingen.
Eiwitten zijn over het algemeen grote moleculen, soms met molecuulmassa's tot 3.000.000. Dergelijke lange ketens van aminozuren worden bijna universeel aangeduid als eiwitten, maar kortere ketens van aminozuren worden aangeduid als polypeptiden, peptiden of zeer zelden oligopeptiden.
Eiwitten kunnen alleen in hun actieve of natieve toestand voorkomen, in een klein pH-bereik en onder oplossingsomstandigheden met een minimale hoeveelheid elektrolyten, omdat veel eiwitten niet in gedistilleerd water in oplossing zullen blijven. Van een eiwit dat zijn oorspronkelijke staat verliest, wordt gezegd dat het gedenatureerd is. Gedenatureerde eiwitten hebben over het algemeen geen andere secundaire structuur dan een willekeurige spoel. Een eiwit in zijn oorspronkelijke staat wordt vaak beschreven als gevouwen.
WAT ZIJN DE VERSCHILLENDE SOORTEN EIWITTEN?
1. Contractiele eiwitten
Actine en myosine van het skelet zijn twee voorbeelden van contractiele eiwitten. Deze zijn verantwoordelijk voor spiercontractie en beweging. Actine regelt spiercontractie, evenals cellulaire beweging en delingsprocessen. Myosine levert energie aan de taken die door actine worden uitgevoerd.
2. Transporteiwitten
Ze binden en dragen specifieke moleculen of ionen van het ene orgaan naar het andere. Zo is hemoglobine verantwoordelijk voor het transport van zuurstof door het bloed via rode bloedcellen; cytochromen werken in de elektronentransportketen als elektronendragereiwit; lipoproteïnen in bloedplasma vervoeren lipiden van de lever naar andere organen. Er zijn andere soorten transporteiwitten in de plasmamembranen en intracellulaire membranen van alle organismen die glucose en aminozuren door het membraan binden en transporteren.
3. Structurele eiwitten
Deze eiwitten dienen als ondersteunende filamenten, kabels of vellen om biologische structuren sterkte of bescherming te geven. Collageen is een vezelig eiwit dat het belangrijkste bestanddeel van pezen en kraakbeen vormt. Leer is bijna puur collageen. Elastine aanwezig in ligamenten is ook een structureel eiwit. Keratine is aanwezig in haar, vingernagels en veren; fibroïne in zijdevezels en spinnenwebben; resiline in de vleugelscharnieren van sommige insecten - ze zijn allemaal collageen met een hoge elasticiteit.
4. Opslageiwitten
Deze dienen als biologische reserves van metaalionen en aminozuren die door organismen worden gebruikt. Voedings- en opslageiwitten worden aangetroffen in plantenzaden, eiwitten en melk. Caseïne en ovalbumine zijn bijvoorbeeld de opslageiwitten die aminozuren in dieren opslaan - caseïne het belangrijkste eiwit van melk en ovalbumine het belangrijkste eiwit van eiwit; prolamine gliadine (een bestanddeel van gluten) is het opslageiwit in tarwe en ferritine is een opslageiwit dat ijzer opslaat (bestanddeel van hemoglobine).
5. Verdedigingseiwitten
Dit zijn gespecialiseerde eiwitten die het lichaam beschermen tegen antigenen of vreemde indringers en zo het lichaam beschermen tegen verwondingen. Immunoglobulinen of antilichamen zijn gespecialiseerde eiwitten die door de lymfocyten of gewervelde dieren worden gemaakt; ze identificeren en beschermen tegen bacteriën, virussen en andere vreemde indringers in het bloed. Fibrinogeen en trombine zijn bloedstollende eiwitten die bloedverlies voorkomen wanneer het vaatstelsel is beschadigd.
6. Regulerende eiwitten
Deze helpen om de cellulaire of fysiologische activiteit te reguleren. Hormonen zijn een voorbeeld van regulerende eiwitten. Bijvoorbeeld insuline, oxytocine en somatotropine. Insuline reguleert het glucosemetabolisme, oxytocine stimuleert de contracties tijdens de bevalling en somatotropine is een groeihormoon dat de eiwitproductie in spiercellen stimuleert.
