Google Play badge

білки


Мета навчання

Білки є однією з найпоширеніших органічних молекул у живих системах і мають найрізноманітніший спектр функцій серед усіх макромолекул. На цьому уроці ми дізнаємось про

  1. Що таке білки?
  2. Будова білків: первинний, вторинний, третинний і четвертинний
  3. Різні типи білків

ЩО ТАКІ БІЛКИ?

Вони можуть бути визначені як високомолекулярні змішані полімери α-амінокислот, з'єднані разом з пептидним зв'язком (-CO-NH-). Білки є головними складовими всієї живої речовини. Вони містять вуглець, водень, азот і сірку, а деякі також містять фосфор.

Рослини можуть синтезувати всі амінокислоти; тварини не можуть, хоча всі вони необхідні для життя.

ЯКА СТРУКТУРА БІЛКІВ?

Функція білків залежить від їх структури. Вони являють собою біополімери, що складаються з однієї або декількох ниток амінокислотних залишків, з’єднаних між собою пептидними зв’язками. Кожен рядок складається в тривимірну структуру. Існує чотири рівні структури білка:

  1. Первинна структура - лінійна (прямоланцюгова) амінокислотна послідовність, що утворює поліпептид. Іноді ланцюг може зв’язуватись між собою двома атомами сірки (S), ці зв’язки називають дисульфідним містком.
  2. Вторинна структура - структури, стабілізовані водневими зв’язками між групами С = О та NH різних пептидних зв’язків
  3. Третинна структура - структури, стабілізовані взаємодією між бічними ланцюгами амінокислот на одному поліпептиді
  4. Четвертинна структура - асоціація множинних поліпептидних субодиниць з утворенням функціонального білка

Первинна структура утримується разом за допомогою ковалентних зв’язків, які утворюються в процесі трансляції. Процес, при якому утворюються вищі структури, називається білковим згортанням і є наслідком первинної структури. Хоча будь-який унікальний поліпептид може мати більше однієї стабільно складеної конформації, кожна конформація має власну біологічну активність, і лише одна конформація вважається активною або природною конформацією.

Якщо область білка має якусь вторинну структуру, це або альфа-спіраль, або бета-лист. Рядок згортається далі у великі тривимірні структури, які утримуються водневими зв’язками, гідрофобними взаємодіями та / або дисульфідними зв’язками.

Білки, як правило, є великими молекулами, іноді мають молекулярну масу до 3 000 000. Такі довгі ланцюги амінокислот майже повсюдно називають білками, але більш короткі низки амінокислот називають поліпептидами, пептидами або дуже рідко олігопептидами.

Білки можуть існувати лише в їх активному або самородному стані, в невеликому діапазоні значень рН та в умовах розчину з мінімальною кількістю електролітів, оскільки багато білків не залишатимуться в розчині в дистильованій воді. Білок, який втрачає свій рідний стан, вважається денатурованим. Денатуровані білки, як правило, не мають вторинної структури, крім випадкової спіралі. Білок у своєму рідному стані часто описується як складений.

ЯКІ РІЗНІ ВИДИ БІЛКІВ?

1. Скорочувальні білки

Актин і міозин кісткової системи - два приклади скорочувальних білків. Вони відповідають за скорочення і рух м’язів. Актин контролює скорочення м’язів, а також процеси клітинного руху та поділу. Міозин забезпечує енергією завдання, які виконує актин.

2. Транспортні білки

Вони зв’язують і переносять специфічні молекули або іони від одного органу до іншого. Наприклад, гемоглобін відповідає за транспортування кисню через кров через еритроцити; цитохроми діють в електронно-транспортному ланцюгу як білок-носій електрона; ліпопротеїни в плазмі крові переносять ліпіди з печінки в інші органи. У плазматичних мембранах та внутрішньоклітинних мембранах усіх організмів є інші види транспортних білків, які зв’язують і транспортують глюкозу та амінокислоти через мембрану.

3. Структурні білки

Ці білки служать опорними нитками, кабелями або листами, щоб надати біологічним структурам міцність або захист. Колаген - це волокнистий білок, який утворює основний компонент сухожиль і хрящів. Шкіра - це майже чистий колаген. Еластин, який присутній у зв’язках, також є структурним білком. Кератин присутній у волоссі, нігтях та пір’ї; фіброїн у шовкових волокнах та павутинних мережах; смола в петлях крил деяких комах - все це колаген з високою еластичністю.

4. Зберігання білків

Вони служать біологічними запасами іонів металів та амінокислот, які використовуються організмами. Поживні речовини та запаси білків містяться в насінні рослин, яєчних білках та молоці. Наприклад, казеїн та овальбумін є білками-накопичувачами, які зберігають амінокислоти у тварин - казеїн - головний білок молока, а овальбумін - основний білок яєчного білка; проламін гліадин (компонент глютену) є запасом білка в пшениці, а феритин - білком, що зберігає залізо (компонент гемоглобіну).

5. Білки захисту

Це спеціалізовані білки, які захищають організм від антигенів або сторонніх загарбників і тим самим захищають організм від травм. Імуноглобуліни або антитіла - це спеціалізовані білки, що виробляються лімфоцитами або хребетними; вони виявляють і захищають від бактерій, вірусів та інших сторонніх зловмисників у крові. Фібриноген та тромбін - це білки, що згортають кров, які запобігають крововтраті при пошкодженні судинної системи.

6. Регуляторні білки

Вони допомагають регулювати клітинну або фізіологічну активність. Гормони є прикладом регуляторних білків. Наприклад, інсулін, окситоцин та соматотропін. Інсулін регулює метаболізм глюкози, окситоцин стимулює скорочення під час пологів, а соматотропін - гормон росту, який стимулює вироблення білка в м’язових клітинах.

Download Primer to continue